Rambler's Top100 rasp.gif ru.counter?id=211891
Genetics - Home Page

"Search Jablonski's MCA/MR Syndromes Database"
www.scirus.com
"PubMed"


Genetics
Рефераты


Genetic Center
Filatov's Child Clinical Hospital © 2001-2004
Vladimir Solonichenko MD, Clinical Geneticist,©
E-mail:
версия для печати

НЕОНАТАЛЬНЫЕ МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ МИОПАТИИ
Neonatal Metabolic Myopathies

Ingrid Tein
(Division of Neurology, The Hospital for Sick Children, 555 University Ave, Toronto, Ontario, Canada M5G 1X8 )
Seminars in Perinatology, Vol 23, No 2 (April), 1999: pp 125-151.

В настоящем обзоре изложены наследственные нарушения метаболизма гликогена и жиров, проявляющиеся миопатией в неонатальном периоде и раннем детстве. Эти нарушения приводят к развитию трех основных клинических синдромов: (1) прогрессирующей мышечной слабости с гипотонией; (2) острой, рецидивирующей, мышечной дисфункции с непереносимостью физической нагрузки и острым распадом мышц и/или миоглобинурией, иногда сопровождаемой крампи; (3) сочетанием двух выше перечисленных синдромов. Ферменты, нарушение которых приводит к развитию этих синдромов, перечислены в таблице 1.

Таблица 1. Метаболические миопатии которые могут быть ассоциированы с инфантильной гипотонией.

Гликолиз/гликогенолиз
       Кислая мальтаза [7]; (17q23-q25 [46])*
       Киназа фосфорилазы "b" [8]; (Xq12-q13; Xp22.2-p22.1; 16q12-q13; 7p12-q21 [47,48,49])
       Фосфорилаза [9]; (11q13; 14q21-q22; 10, 20p11.2 [50, 51, 52, 53, 54])
       Неветвящий энзим [10]; (1p21 [55])
       Фосфофруктокиназа [11]; (1cen-q32; 10p; 21q22.3 [12, 56, 57, 58])
       Фосфоглицерат киназа[13]; (Xq13 [59])
       Ветвящий энзим [14]

Окисление жирных кислот
       Дефект транспорта карнитина [15, 260-262]
       Карнитин ацилкарнитин транслоказа [16, 191, 219-221]
       Карнитин пальмитоил трансфераза II, инфантильная [17, 18, 186, 222-226]
       Очень длинноцепочечная ацил-КоА дегидрогеназа [19, 194, 195, 201, 227-231, 256]
       Длинноцепочечная ацил-КоА дегидрогеназа [20, 196, 232, 233]
       Короткоцепочечная ацил-Коа дегидрогеназа [21, 244-247, 257]
       Глутаровая ацедемия II типа {ETF and ETF/Qo} [22, 23, 249-251]
              Тяжелая множественная ацил-КоА дегидрогеназа
                     Неонатальное начало с врожденными аномалиями **
                     Неонатальное начало без врожденных аномалий
              Легкая множественная ацил-КоА дегидрогеназа
       Длинноцепочечная L-3-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа [24]
       Дефицит трифункционального белка [25, 192, 193, 197, 198, 202, 234-239]
       Короткоцепочечная L-3-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа [26, 248]

Митохондриальные болезни ***
       Дефекты ядерной ДНК
              Дефекты окисления субстратов
                     Пируват дегидрогеназный комплекс
                            Е1 альфа-неонатальный [27]
                            Е1 альфа-инфантильный [27]
                            Е2 дигидролипоил трансацетилаза или компонент протеина Х [28]
                            Е3 липоамид дегидрогеназа [29, 30]
                     Дефицит пируват карбоксилазы [31-33]
                            Группа А-простой вариант
                            Группа В-комплексный вариант
              Дефекты респираторной цепи
                     Комплекс I
                            Летальный, инфантильный вариант [34, 35]
              Коэнзим Q10 [36, 37]
              Комплекс III
              Летальный, инфантильный вариант [38]
              Комплекс IV (Цитохром оксидаза)
                     Летальная, инфантильная миопатия [39]
                     Доброкачественная (мягкая) инфантильная миопатия [40]
       Дефекты митохондриальной ДНК
              Точковые мутации
                     MELAS [41]
                     АТФаза 6 [42]
       Дефекты связи между ядерной и митохондриальной ДНК
              Истощение митохондриальной ДНК [43, 44]

* В круглых скобках указана хромосомная локализация генов, кодирующих фермент или его субъединицы.
** лицевые дизморфии (высокий лоб, низко расположенные ушные раковины, гипертелоризм, гипоплазия средней части лица), увеличенные или кистозные почки, стопа-качалка, мышечные дефекты передней стенки живота, гипоспадия.
*** Митохондриальная группа болезней, проявляющихся миопатией, рассмотрена в других статьях.

Гликогенозы

В обзоре рассмотрены только те гликогенозы, которые поражают скелетную мускулатуру, изолированно или в сочетании с другими органами, и манифестируют в неонатальном периоде. Многие гены, кодирующие ферменты гликолиза/гликогенолиза, клонированы (Таблица 1).

Дефицит кислой мальтазы (ДКМ) или гликогеноз II типа проявляется либо в виде симптомокомплекса, описанного Помпе [7], либо преимущественно нервно-мышечным поражением [61]. Инфантильный вариант болезни Помпе характеризуется диффузной мышечной гипотонией и мышечной слабостью в первые недели или месяцы жизни. У больных также развивается макроглоссия, кардиомегалия и умеренная гепатомегалия. Сердечная и дыхательная недостаточность приводит к летальному исходу в течение первых двух лет жизни.

При всех вариантах болезни повышается сывороточная КФК. При проведении ЭМГ выявляют комплекс изменений, свойственный миопатии. При ЭКГ обнаруживают громадный комплекс QRS и признаки бивентрикулярной гипертрофии. Характерную картину наблюдают при гистологическом исследовании мышечного биоптата: все миофибриллы содержат много вакуолей, которые часто объединяются в "кружевную" структуру и содержат участки позитивного окрашивания на кислую фосфатазу. С помощью электронной микроскопии можно обнаружить накопление гликогена в лизосомах и в свободном виде в цитоплазме клеток всех тканей, особенно в сердечной мышце.

Клинические варианты ДКМ являются аллельными вариантами мутаций в гене, кодирующем кислую мальтазу [46]. Различие клинических проявлений может быть обусловлено величиной остаточной активности фермента [62, 66]. Пренатальная диагностика возможна путем измерения активности кислой мальтазы в культуре амниоцитов.

Попытки введения больным кислой мальтазы оказались безуспешными [61]. Лечение путем введения предшественника кислой мальтазы выглядит более обещающим [64]. Некоторое улучшение достигается применением диеты с большим содержанием белков [61, 67].

Дефицит киназы фосфорилазы b или гликогеноз VIII типа может протекать в виде четырех клинических вариантов. Первый вариант характеризуется гепатомегалией, доброкачественным поражением печени, грубой задержкой моторного развития, гипотрофией, стойкой гипогликемией, и наследуется либо Х-сцепленно рецессивно, либо аутосомно-рецессивно [68]. При втором варианте гепатомегалия сочетается с непрогрессирующей миопатией, и он наследуется по аутосомно-рецессивному типу. Третий характеризуется миопатией, наследуемой аутосомно-рецессивно [60]. В большинстве случаев миопатия сочетается с непереносимостью физических нагрузок, крампи и быстрой утомляемостью мышц. Четвертый вариант протекает в виде летальной, инфантильной кардиомиопатии, аутосомно-рецессивного типа наследования [70, 71].

У большинства больных, в покое, повышена сывороточная КФК. ЭМГ может быть нормальной или содержать неспецифические признаки миопатии. Под сарколеммой и в миофибриллах 2В типа биоптатов мышц выявляют скопление гликогена.

Киназа фосфорилазы "b" является мультимерным энзимом, состоящим из четырех субъединиц [60]. Идентифицировано несколько генов, кодирующих субъединицы фермента [47, 48, 49]. Различие клинических проявлений связывают с альтернативным, возможно, тканеспецифичным сплайсингом пре-мРКН этих генов [72].

Специфической терапии не существует, больным можно рекомендовать диету, обогащенную белками.

Дефицит фосфорилазы или гликогеноз V типа (болезнь Мак Ардля) является редкой болезнью, но частой причиной рецидивирующей миоглобинурии у взрослых. Классическим началом болезни является непереносимость физических нагрузок, начинающаяся в детстве. Миоглобинурия, как следствие некроза мышц после физической нагрузки, наблюдается у 50 % больных. У 27% этих больных развивается острая почечная недостаточность [74]. Диагноз обычно ставят во второй-третьей декаде жизни. Вместе с тем у четырех больных отмечено начало болезни в виде выраженной генерализованной мышечной слабости и дыхательной недостаточности вскоре после рождения с быстрым летальным исходом [60, 75, 76].

В 93% случаев можно обнаружить повышение сывороточной КФК между эпизодами миоглобинурии. ЭМГ, проведенная в межприступный период, выявляет фибрилляции, миотонические расстройства и положительные волны у 50% больных [60]. При окрашивании мышечных биоптатов и электронной микроскопии находят скопления гликогена между миофибриллами и под сарколеммой. В мышцах больных активность фермента не определяется или составляет менее 10% от нормы [60]. В норме в скелетных мышцах экспрессируется только одна изоформа фермента, в то время как в сердце и мозге находят три изоформы [87]. Таким образом, помимо мышц, в процесс может быть вовлечено сердце и мозг [60]. Поражаются преимущественно мужчины.

На разных хромосомах картированы три гена, кодирующие различные изоформы фермента. В гене мышечной изоформы найдено 11 мутаций [60, 81, 90-92]. При анализе 32 больных 15 оказались гомозиготами и 12 компаундами [81]. Гомозиготы и генетические компаунды отличаются разной остаточной активностью фермента [77, 78, 79, 80, 81].

Большинство терапевтических экспериментов являются попытками обойти биохимический блок и обеспечить мышцы гликолитическим субстратом [60]. Пероральное введение глюкозы или фруктозы привело к противоречивым результатам и увеличению веса тела. Инъекции глюкагона не дали положительного результата. Неэффективной оказалась также диета с повышенным содержанием углеводов и низким содержанием жиров [74]. Увеличение мышечной силы и выносливости продемонстрировано при диете обогащенной белком и введении аминокислот per os [93, 94].

Дефицит неветвящего энзима или гликогеноз III типа характеризуется дисфункцией печени, гепатомегалией, гипогликемией натощак, и, часто, гипогликемическими судорогами [10]. В начале пубертата процесс может спонтанно прекратиться на долгое время, но впоследствии могут развиться печеночная недостаточность и цирроз печени [95, 96]. В 70% случаев миопатия развивается в третьей-четвертой декаде жизни и прогрессирует медленно. Начало миопатии в детском возрасте отмечено у 7 из 22 больных [97, 98, 99, 100]. Двое из них жаловались на крампи и сильную усталость, пятеро имели диффузную мышечную слабость, истощение, отставание роста и грубую задержку моторного развития. Миоглобинурия была выявлена лишь у одного ребенка. О вовлечении в процесс печени судят по отсутствию повышения сахара крови после введения глюкагона и эпинефрина натощак [60].

Все больные с миопатией имеют повышенный уровень КФК. При ЭМГ обнаруживают признаки миопатии, фибрилляции и, часто, снижение скорости проведения импульса по нервному волокну [101, 102]. При ЭГК и ЭХО-КГ имеют место признаки гипертрофии левого или обоих желудочков [95, 102, 104]. В биопсированных мышцах обнаруживают многочисленные вакуоли и положительную окраску на гликоген. Накопление гликогена также находят в коже, эндокарде, шванновских клетках, аксонах и в мозге [106-111]. Поражаются преимущественно мужчины. Пренатальная диагностика возможна путем анализа измененных полисахаридов в культуре амниоцитов, выращенных на среде, не содержащей глюкозу [105].

Неветвящий энзим является полипептидом, обладающим трансферазной и глюкозидазной активностью [112]. Выделяют три варианта дефицита фермента [113, 114]: тип IIIA - потеря трансферазной и глюкозидазной активности, приводящая к нарушению синтеза гликогена в мышцах и печени; тип IIIB - потеря обоих активностей, приводящая к изолированному нарушению синтеза гликогена в печени; тип IIIC - селективная потеря трансферазной активности либо в мышцах, либо в печени.

Лечение основано на устранении периодов гипогликемии посредством частых кормлений, и пероральным приемом глюкозы и сырого зернового крахмала ночью [116]. Описан случай значительного улучшения состояния у ребенка 7 лет, находившегося на диете с высоким содержанием белка [100].

Дефицит фосфофруктокиназы или гликогеноз VII типа диагностирован менее чем у 40 больных [117]. Основными клиническими признаками являются непереносимость физических нагрузок и крампи. Ранняя миопатия, иногда с развитием контрактур, отмечена у шести детей [60, 118]. Описаны случаи гипотонии и кардиомиопатии с летальным исходом в детском возрасте [118]. У некоторых больных не было миопатии, но развивался гемолиз [119, 120]. При наличии миопатии КФК сыворотки, обычно, увеличена. При гемолизе отмечают умеренный ретикулоцитоз и повышение билирубина. У большинства больных повышается мочевая кислота, что связано с чрезмерной деградацией пуринов при физических нагрузках. ЭМГ может выявить признаки миопатии. Диагноз подтверждается при гистохимическом окрашивании биоптата мышц [122].

Фосфофруктокиназа (ФФК) является тетрамерным ферментом. Ее субъединицы кодируются тремя генами, экспрессия которых приводит к образованию гомо- и гетеротетрамеров, являющихся тканеспецифичными [12, 56, 57, 58]. Последствием дефицита ФФК является неспособность мышц генерировать пируваты [60] и утилизировать глюкозу. Таким образом, введение глюкозы больным может привести к ухудшению состояния. Мутации в генах, кодирующих субъединицы, описаны в нескольких популяциях [129-131]. Полезной может оказаться диета, обогащенная белками, хотя это экспериментально не проверено.

Дефицит фосфоглицерат киназы (ФГК) или гликогеноз IX типа проявляется несфероцитарной гемолитической анемией и дисфункцией ЦНС [132, 133]. У гемизигот, сразу после рождения, появляется анемия, гепатоспленомегалия и гемоглобинурия. Неврологические проявления включают умственную отсталость, судороги, параличи, изменение поведения. В ряде случаев встречается миопатия, непереносимость физических нагрузок и миоглобинурия [137]. У больных с миопатией повышена КФК в покое. Экспрессия фермента в фибробластах делает возможным проведение пренатальной диагностики [60].

ФГК является мономерным белком, экспрессирующимся в виде единой изоформы во всех тканях за исключением сперматогенных клеток [60]. В последних экспрессируется другая изоформа этого белка. Клиническая вариабельность болезни пока не имеет однозначного объяснения. Мутации в гене, кодирующим ФГК идентифицированы у многих больных [137, 141, 142].

Дефицит ветвящего энзима или гликогеноз IV типа начинается в инфантильном периоде гепатоспленомегалией, быстро прогрессирующей дисфункцией печени, приводящей к циррозу или желудочно-кишечному кровотечению [60]. Другие клинические признаки включают гипотонию, мышечную утомляемость и контрактуры [14, 145], а также кардиомиопатию [146, 147]. Тест толерантности к углеводам и ответ сахара крови на введение глюкагона и эпинефрина соответствуют норме. КФК сыворотки бывает увеличена не во всех случаях. Биохимическими методами обнаруживают изменение структуры гликогена в виде удлинения периферических цепей и снижения количества точек ветвления. Пренатальный диагноз возможен при исследовании фибробластов и амниоцитов.

Стратегии консервативного лечения оказались не эффективными [60]. У 10 больных успешно была проведена трансплантация печени [150].

Болезни окисления жирных кислот (болезни ОЖК)

Болезни ОЖК имеют следующий спектр клинических проявлений: рекуррентная миоглобинурия, прогрессирующая миопатия, нейропатия, кардиопатия, рекуррентная гипогликемическая гипокетотическая энцефалопатия или Рейе-подобный синдром, судороги, умственная отсталость [20, 21, 26, 152-163]. Все изученные болезни имеют аутосомно-рецессивный тип наследования, при сборе семейного анамнеза часто выявляют случаи внезапной смерти сибсов.

Окисление жирных кислот является главным источником энергии для всех клеток в периоды голодания и длительных физических нагрузок [1, 3, 4, 164-166]. Этот процесс необходим для обеспечения высоких энергетических потребностей тканей у детей грудного возраста, обусловленных быстрыми темпами их роста и развития [166-170]. Подозрение о наличии у ребенка болезни ОЖК может возникнуть, если наблюдается один из признаков: (1) острая метаболическая декомпенсация натощак; (2) хроническое страдание тканей, зависимых от ОЖК; (3) повторные эпизоды гипокетотической гипогликемии; (4) изменение количества общего карнитина или эстерифицированного карнитина в плазме и тканях.

Метаболическая декомпенсация у детей с нарушением ОЖК развивается в условиях истощения запасов глюкозы и гликогена. Такими условиями могут быть длительная физическая нагрузка, голодание, рвота и длительная гипертермия при инфекционном заболевании, переохлаждение. Коматозное состояние часто развивается в утренние часы после ночного перерыва в приеме пищи.

Высокие потребности в энергии ОЖК имеют скелетная мускулатура, сердце и печень. При наличии метаболического блока ОЖК, происходит накопление метаболитов в цитозоле клеток этих органов. Это приводит к миопатии и мышечной слабости, гипертрофической и/или дилятационной кардиомиопатии и ожирению печени. Аккумуляция некоторых ЖК может иметь дегенеративно-подобное действие на мембраны мышц, что проявляется в виде миоглобинурии.

Гипокетотическая гипогликемия возникает вследствие повышенной утилизации глюкозы на фоне нарушения ОЖК. Быстрое истощение запасов глюкозы и гликогена обусловливает низкое содержание кетоновых тел.

При большинстве дефектов внутримитохондриального ?-окисления концентрация общего карнитина составляет менее 50% от нормы, а фракция ацилкарнитина - более 50% от эстерифицированного (норма 10-25% после еды и 30-50% натощак) [166]. При дефекте транспорта карнитина, общий карнитин значительно снижен (менее 5% от нормы), а эстерифицированная фракция в норме [163].

При болезнях ОЖК могут быть выявлены дополнительные изменения. Так в начале развития синдрома Рейе наблюдается умеренная гипераммониемия (100-200 мкМоль/л) в сочетании с повышением печеночных трансаминаз в 3-5 раз [166]. Миоглобинурия может сопровождаться повышением сывороточной КФК более чем 100,000 IU/ л (норма менее 250). В плазме также можно обнаружить повышенное содержание аминокислот, креатинина, калия, фосфатов и уратов [183,184]. При проведении мочевого скрининга обнаруживают чрезмерное количество органических кислот.

Локализация метаболического блока ОЖК может быть определена по содержанию промежуточного продукта в сыворотке или моче. Эти диагностические исследования требуют высоких биомедицинских технологий и могут быть проведены только в специализированной лаборатории. Здесь можно определить общий и свободный карнитин плазмы, сывороточный ацилкарнитин, мочевой ацилкарнитин, ацилглицин, органические кислоты. Болезни ОЖК, обычно, сопровождаются снижением в плазме общего карнитина (норма 40-60 мкМоль/л). Нарушение окисления длинноцепочечных ЖК характеризуется повышением количества длинноцепочечных ацилкарнитинов [200]. При всех болезнях внутримитохондриального ?-окисления обнаруживают дикарбоксильные кислоты (ДКК) [209]. Эти ДКК также могут присутствовать у детей с диабетическим кетоацидозом, и принимающих препараты, повреждающие ОЖК, например вальпроевую кислоту [211]. Однако в этих случаях количество кетонов превышает ДКК, что не характерно для нарушения ?-окисления. При болезнях с нарушением транспорта жиров в митохондрии повышается содержание ДКК в моче.

Диагностические подходы и методы скрининга
Начало болезни может быть либо острым и рекуррентным, либо хроническим и медленно прогрессирующим. Метаболический криз, вслед за которым наступает летаргия либо кома, обычно, начинается после 24-36 часового голодания. При первом обследовании таких детей важно измерить уровень глюкозы в крови и кетонов в моче. Содержание глюкозы ниже 3,3 мМоль/л в сочетании с малым количеством кетонов в моче может свидетельствовать о болезни ОЖК. Биологические образцы, взятые в остром периоде, до введения глюкозы, следует сохранить для определения общего и свободного карнитина, ацилкарнитинов, свободных жирных кислот и кетонов в крови, а также для определения органических кислот, ацилглицинов и ацилкарнитинов в моче. В качестве первичного скрининга можно использовать соотношение свободных жирных кислот к кетонам, которое в норме составляет 1:1, а при болезнях ОЖК - более 2:1. Дифференцировка между дефектом транспорта карнитина и внутримитохондриальным ?-окислением основана на определении уровня общего и свободного карнитита. Если образцы не были взяты во время метаболического криза, то отличить болезни ОЖК от других причин гипогликемии можно при исследовании крови и мочи, взятых натощак. В период голодания необходимо обеспечить врачебный контроль, так как оно может спровоцировать ухудшение состояния больного. Более безопасными, но менее информативными являются нагрузочные тесты с карнитином [166].

Для идентификации блока при болезни ОЖК применяют исследование окисления ЖК в культуре фибробластов кожи [215]. Возможен и прямой анализ специфичного фермента на культуре фибробластов кожи или мышечном биоптате. На культуре фибробластов кожи также возможно изучение дефекта транспорта карнитина [15, 163б 182].

Многие гены, кодирующие ферменты ОЖК, клонированы, и определение мутаций в них также применимо для диагностики болезни [201,224, 226, 230, 231, 242, 243, 246, 247, 256, 257, 193, 239].

Лечение
Главным принципом ведения больного является профилактика возникновения факторов, провоцирующих приступы. Больной не должен подвергаться длительным физическим нагрузкам (более 30 минут) и переохлаждению. Перед физической нагрузкой рационально принять пищу богатую углеводами. Максимальный период между приемами пищи должен составлять 6-10 часов для грудного возраста и 12 часов для раннего детского возраста. При невозможности перорального кормления, например, при летаргии, коме, рвоте, следует вводить глюкозу внутривенно из расчета 8-10 мг/кг в минуту [166] до появления возможности приема пищи через рот. Целесообразной является диета с низким содержанием жиров и большим количеством углеводов. Исходя из энергетических потребностей возраста, суточная калорийность должна покрываться на 70-75% за счет углеводов, 15% за счет белков и 10-15% за счет жиров. У старших детей должно быть три регулярных кормления в течение дня с тремя перекусами и ночным приемом пищи. Ночью рекомендуют принимать сырой зерновой крахмал в количестве 1-2 г/кг, однократно [197].

Для обхода блока окисления длинноцепочечных ЖК можно давать в пищу триглицеридное масло, являющееся источником ЖК со средней цепью. Начальная доза составляет 0,5 г/кг/день, распределенная на три дневных приема. Далее дозу можно увеличить до 1-1,5 г/кг. Побочным эффектом является диарея, а также накопление избытка поступающих среднецепочечных кислот в виде длинноцепочечных [198].

Больные с глутаровой ацидемией дают положительный ответ на введение рибофлавина в дозе 50-100 мг три раза в день[258].

Показанием для терапии карнитином является дефект транспорта карнитина, характеризующийся снижением его концентрации в плазме и тканях [163, 182]. Пероральное введение карнитина в дозе 100 мг/кг/день, распределенной на четыре приема, дало значительное улучшение у 22 детей с миопатией, кардиомиопатией и задержкой развития [163, 182].

ЛИТЕРАТУРА

  1. Felig P, WahrenJ: Fuel homeostasis in exercise. N Engi J Med 293:1078-1084, 1975
  2. Wahren J: Glucose turnover during exercise in man. Ann NYAcad Sci 301:45-55, 1977
  3. Essen B: Glycogen depletion of different types in human skeletal muscle during intermittent and continuous exercise. Acta Physiol Scand 103:446-455, 1978
  4. Gollnick PD, Piehl K, Saltin B: Selective glycogen depletion pattern in human muscle fibres after exercise of varying intensity and at varying pedalling rates. J Physiol 241:45-57, 1974
  5. Essen B: Intramuscular substrate utilization during prolonged exercise. Ann NYAcad Sci 301:30-44, 1977
  6. Lithell H, Orlander J, Schele R, et al: Changes in li-poprotein-lipase activity and lipid stores in human skeletal muscle with prolonged heavy exercise. Acta Physiol Scand 107:257-261, 1979
  7. Pompe JC: Over idiopatische hypertrophie van het hart. Ned Tijdschr Geneeskd 76:304-311, 1932
  8. Abarbanel JM, Bashan N, Potashnik R, et al: Adult muscle phosphorylase 'b' kinase deficiency. Neurology 36:560-562, 1986
  9. McArdle B: Myopathy due to a defect in muscle glycogen breakdown. Clin Sci 10:13-35, 1951
  10. Brown BI: Debranching and branching enzyme deficiencies, in Engel AG, Banker B (eds): Myology, New York, NY, McGraw-Hill, 1986, pp 1653-1661
  11. Tarui S, Okuno G, IkuraY, et al: Phosphofructokinase deficiency in skeletal muscle: A new type of glycogeno-sis. Biochem Biophys Res Commun 19:517-523, 1965
  12. Lay/.cr RB, Rowland LP, Ranncy HM: Muscle phospho-fructokinase deficiency. Arch NeuroL 17:512-523, 1967
  13. DiMauro S, Dalakas M, Miranda AF: Phosphoglycerate kinase (PGK) deficiency: A new cause for recurrent myoglobinuria. Ann Neurol 10:90, 1981 (abstr)
  14. Fernandes J, Huijing F: Branching enzyme-deficiency glycogenosis: Studies in therapy. Arch Dis Child 43:347-352, 1968
  15. Treem WR, Stanley CA, Finegold DN, et al: Primary carnitine deficiency due to a failure of carnitine transport in kidney, muscle, and fibroblasts. N Engi J Med 319:1331-1336, 1988
  16. Stanley CA, Sunaryo F, Hale DE, et al: Elevated plasma carnitine in the hepatic form of carnitine palmitoyl-transferase-1 deficiency. J Inherited Metab Dis 15:785-789, 1992
  17. Demaugre F, BonnefontJP, Colonna M, et al: Infantile form of carnitine palmitoyltransferase II deficiency with hepatomuscular symptoms and sudden death. Physiopathological approach to carnitine palmitoyltransferase II deficiencies. J Clin Invest 87:859-864, 1991
  18. Hug G, Bnve KE, Soukup S: Lethal neonatal multior-gan deficiency of carniline palmitoyltransferase 11. N EnglJ Med 325:1862-1864, 1991
  19. Ogilvie I, Pourfarzam M, Jackson S, et al: Very long-chain acyl coenzyme A dehydrogenase deficiency presenting with exercise-induced myoglobinuria. Neurology 44:467-473, 1994
  20. Hale DE, Batshaw ML, Coates PM, et al: Long-chain acyl coenzyme A dehydrogenase deficiency: An inherited cause of nonketotic hypoglycemia. Pediatr Res 19: 666-671, 1985
  21. Amendt BA, Greene C, Sweetman L, et al: Short-chain acyl-coenzyme A dehydrogenase deficiency. Clinical and biochemical studies in two patients. J Clin Invest 79:1303-1309, 1987
  22. Frerman FE, Goodman SI: Deficiency of electron transfer flavoprotein or electron transfer flavoprotein:
  23. Ubiquinone oxidoreductase in glutaric acidemia type II fibroblasts. Proc Nati Acad Sci U S A 82:4517-4520, 1985
  24. Frerman FE, Goodman SI: Nuclear-encoded defects of the mitochondrial respiratory chain, including glutaric acidemia type II, in Scriver CR, Beaudet AL, Sly WAS, et al (eds.): The Metabolic and Molecular Basis of Inherited Disease (7th ed). New York, NY, McGraw-Hill, 1995, pp 1611-1629
  25. Hale DE, Thorpe C, Braat K, et al: The L-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency, in Tanaka K, Coates PM (eds): Progress in Clinical and Biological Research, vol 321. Fatty Acid Oxidation: Clinical, Biochemical and Molecular Aspects. New York, NY, Alan R. Liss, 1990, pp 503-510
  26. Jackson S, Kler RS, Bartlett K, et al: Combined enzyme defect of mitochondrial fatty acid oxidation. J Clin Invest 90:1219-1225, 1992
  27. Tein I, De Vivo DC, Hale DE, et al: Short-chain L-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency in muscle:
  28. A new cause lor recurrent myoglobinuria and enccpli-alopathy. Ann Neurol 30:415-419, 1991
  29. Robinson RH, MacMillan H, Petrova-Benedict R, et al:
  30. Variable clinical presentation in patients with deficiency of the pyruvate dehydrogenase complex. A review of 30 cases with a defect in the El component of the complex. J Pediatr 111:525-533, 1987
  31. Robinson BH, MacKay N, Petrova-Benedict R, et al:
  32. Defects in the E2 lipoyl transacetylase and the X-lipoyl containing component of the pyruvate dehydrogenase complex in patients with lactic acidemia. J Clin Invest 85:1821-1824, 1990
  33. Robinson BH, Taylor J, Sherwood WG: Deficiency of dihydrolipoyl dehydrogenase (a component of pyruvate and ketoglutarate dehydrogenase complexes). A cause of congenital chronic lactic acidosis in infancy. Pediatr Res 11:1198-1202, 1978
  34. Robinson BH, Taylor J, Kahler SG, et al: Lactic acidemia, neurological deterioration and carbohydrate dependence in a girl with dihydrolipoyl dehydrogenase deficiency. EurJ Pediatr 136:35-39, 1981
  35. Saiidubray JM, Marsac C, Charpentier C, et al: Neonatal congenital lactic acidosis with pyruvate carboxylase deficiency in two siblings. Acta Paediatr Scand 65:717-724, 1976
  36. De Vivo DC, Haymond MW, Leckie MP, et al: Clinical and biochemical implications of pyruvate carboxylase deficiency.} Clin Endocrinol Metab 45:1281-1296,1977
  37. Robinson BH, OeiJ, Sherwood WG, et al: The molecular basis for the two different clinical presentations of classical pyruvate carboxylase deficiency. Am J Hum Genet 36:283-294, 1984
  38. Moreadith RW, Batshaw ML, Ohnishi T, et al: Deficiency of the iron-sulfur clusters of mitochondrial reduced nicotinamide-adenine dinucleotide-ubiquinone oxidoreductase (complex I) in an infant with congenital lactic acidosis. J Clin Invest 74:685-697, 1984
  39. Robinson BH, Ward J, Goodyer P, et al: Respiratory chain defects in the mitochondria of cultured skin fibroblasts from three patients with lactic acidemia. J Clin Invest 77:1422-1427, 1986
  40. Ogasahara S, Engel AG, Frens D, et al: Muscle coenzyme Q deficiency in familial mitochondrial encepha-lomyopathy. Proc Nad Acad Sci U S A 86:2379-2382, 1989
  41. Rotig A, Appelkvist E-L, Geromel V, et al: CoQ, 10-responsive mitochondrial encephalomyopathy due to an inborn error of ubiquinone synthesis metabolism. AmJ Hum Genet 61:A358, 1997, (suppi, abstr)
  42. Birch-Machin MA, Shepherd IM, Watmaugh NJ, et al:
  43. Fatal lactic acidosis in infancy with a defect of complex III of the respiratory chain. Pediatr Res 25:553-559, 1989
  44. Tritschler H-J, Bonilla E, Lombes A, et al: Differential diagnosis of fatal and benign cytochrome c oxidase-deficient myopathies of infancy: An immunohisto-chemical approach. Neurology 41:300-305, 1991
  45. DiMauro S, NicholsonJF, Hays AP, et al: Benign infantile mitochondrial myopathy due to reversible cytochrome c oxidase deficiency. Ann Neurol 14:226-234, 1983
  46. Sue CM, Bruno C, Andreu AL, et al: Infantile enceph-alopathy associated with the MELAS A3243 G mutation. J Pediatr 1999 (in press)
  47. Holt IJ, Harding AE, Petty RKH, et al: A new mitochondrial disease associated with mitochondrial DNA heteroplasmy. AmJ Hum Genet 46:428-433, 1990
  48. Boustany RN, Aprille JR, Halperin J: Mitochondrial cytochrome deficiency presenting as a myopathy with hypotonia, external ophthalmoplegia, and lactic acidosis in an infant and as fatal hepatopathy in a second cousin. Ann Neurol 4:462-470, 1983
  49. Moraes CT, Shanske S, Tritschler HJ, et al: MtDNA depletion with variable tissue expression: A novel genetic abnormality in mitochondrial diseases. AmJ Hum Genet 48:492-501, 1991
  50. Shield LK: Congenital myopathies. Aust Paediatr J:77-79, 1988 (suppl)
  51. Engel AG, Hirschhorn R: Acid Maltase Deficiency, in Engel AG, Banker BQ, (eds): Myology (ed 2). New York, NY, McGraw-Hill, 1994, pp 1533-1553
  52. Francke U, Darras BT, Zander NF, et al: Assignment of human genes for phosphorylase kinase subunits alpha (PHKA) to Xql2-ql3 and beta (PHKB) to 16ql2-ql3. AmJ Hum Genet 45:276-282, 1989
  53. DavidsonJ), Ozcelik T, Hamacher C, et al: cDNA cloning of a liver isoform of the phosphorylase kinase a subunit and mapping of the gene to Xp22.2-p22.1, the region of human X-linked liver glycogenosis. Proc Nati Acad Sci U S A 89:2096-2100, 1992
  54. Jones TA, da Cruz e Silva EF, Spurr NK, et al: Localization of the gene encoding the catalytic gamma subunit of phosphorylase kinase to human chromosome bands 7pl2-q21. Biochim Biophys Acta 1048:24-29, 1990
  55. Lebo RV, Gorin F, Fletterick RJ, et al: High-resolution chromosome sorting and DNA spot-blot analysis assign McArdle's syndrome in chromosome 11. Science 225:57-59, 1984
  56. Newgard CB, Nakano K, Hwang PK, et al: Sequence analysis of the cDNA encoding human liver glycogen phosphorylase reveals tissue-specific codon usage. Proc Nati Acad Sci U S A 83:8132-8136, 1986
  57. Billingsley GD, Cox DW, Duncan AM, et al: Regional localization of loci on chromosome 14 using somatic cell hybrids. Cytogenet Cell Genet 66:33-38, 1994
  58. Newgard CB, Littman DR, van Genderen C, et al: Human brain glycogen phosphorylase; Cloning sequence analysis, chromosomal mapping, tissue expression and comparison with the human liver and muscle isozymes. J Biol Chem 263:3850-3857, 1988
  59. Rao PN, Hayworth R, Akots G, et al: Physical localization of chromosome 20 markers using somatic cell hybrid cell lines and fluorescence in situ hybridization. Genomics 14:532-535, 1992
  60. Yang-Feng TL, Zheng Ku, YuJ, et al: Assignment of the human glycogen debrancher gene to chromosome lp21. Genomics 13:931-934, 1992
  61. Vora S, Durham S, deMartinville B, et al: Assignment of the human gene for muscle-type phosphofructokinase (PFKM) to chromosome 1 (region cen-q32) using somatic cell hybrids and monoclonal anti-M antibody. Somat Cell Genet 8:95-104, 1982
  62. Vora S, Davidson M, Seaman C, et al: Heterogeneity of the molecular lesions in inherited phosphofructokinase deficiency. J Clin Invest 72:1995-2006, 1983
  63. Van Keuren M, Drabkin H, Hart I, et al: Regional assignment of human liver-type 6-phosphofructokinase to chromosome 21q22.3 by using somatic cell hybrids and a monoclonal anti-L antibody. Hum Genet 74:34-40, 1986
  64. Meera Khan P, Westerveld A, Grzeschik KH, et al:
  65. X-linkage of human phosphoglycerate kinase confirmed in man-mouse and man-Chinese hamster somatic cell hybrids. AmJ Hum Genet 23:614-623, 1971
  66. DiMauro S, Tsujino S: Nonlysosomal glycogenoses, in Engel AG, Banker BQ (eds): Myology (ed 2). New York, NY, McGraw-Hill, 1994, pp 1554-1576
  67. DiMauro S, Tonin P, Servidei S: Metabolic myopathies, in Rowland I.P, DiMauro S (eds): Handbook of Clinical Neurology (ed 62). Amsterdam, The Netherlands, Elsevier Science Publishers B. V., 1992, pp 479-526
  68. Mehler M, DiMauro S: Residual acid maltase activity in late-onset acid maltase deficiency. Neurology 27:178-184, 1977
  69. Reuser AJJ, Kroos M, Willemsen R, et al: Clinical diversity in glycogenosis type II. J Clin Invest 79:1689-1699, 1987
  70. Van Der Ploeg AT, Bolhuis PA, Wolterman RA, et al: Prospect for enzyme therapy in glycogensosis type II variants: A study on cultured muscle cells. J Neurol 235:392-396, 1988
  71. Martiniuk F, Mehler M, Tzall S, et al: Extensive genetic heterogeneity in patients with alpha glucosidase deficiency as detected by abnormalities of DNA and mRNA. Am J Hum Genet 47:73-78, 1990
  72. Martiniuk F, Mehler M, Tzall S, et al: Sequence of the cDNA and 5'-flanking region for human acid alpha-glucosidase, detection of an intron in the 5' untranslated leader sequence, definition of 18-bp polymorphisms, and differences with previous cDNA and amino acid sequence. DNA Cell Biol 9:85-94, 1990
  73. Slonim AE, Coleman RA, McElligot MA, et al: Improvement of muscle function in acid maltase deficiency by high-protein therapy. Neurology 33:34-38, 1983
  74. Van der Berg IET, Berger R: Phosphorylase b kinase deficiency in man: A review. J Inher Metab Dis 13:442-251, 1990
  75. Carrier H, Maire I, Vial C, et al: Myopathic evolution of an exertional muscle pain syndrome with phosphorylase b kinase deficiency. Acta Neuropathol 81:84-88, 1990
  76. Mizuta K, Hashimoto E, Tsutou A, et al: A new type of glycogen storage disease caused by deficiency of cardiac phosphorylase kinase. Biochem Biophys Res Com-mun 119:582-587, 1984
  77. Servidei S, Metlay LA, ChodoshJ, et al: Fatal infantile cardiopathy caused by phosphorylase b kinase deficiency. J Pediatr 113:82-85, 1988
  78. Willems PJ, Hendrickx J, Van der Auwera BJ, et al: Mapping of the gene for X-linked liver glycogenosis due to phosphorylase kinase deficiency to human chromosome region Xp22. Genomics 9:565-569, 1991
  79. Harmann B, Zander NF, Kilimann MW: Isolbrm diversity of phosphorylase kinase a and ft subunits generated by alternative RNA splicing. J Biol Chem 266: 15631-15637, 1991
  80. DiMauro S, Bresolin N, Phosphorylase deficiency, in Engel AG, Banker BQ (eds): Myology, New York, NY, McGraw Hill, 1986, pp 1585-1601
  81. DiMauro S, Hartlage PL: Fatal infantile form of muscle phosphorylase deficiency. Neurology 28:1124-1129, 1978
  82. Milstein JM, Herron TM, Haas JE: Fatal infantile muscle phosphorylase deficiency. J Child Neurol 4:186-188, 1989
  83. Schimrigk K, Mertens HG, Ricker K, et al: McArdle-Syndrom (Myopathie bei fehlender Muskelphosphory-lasc). Klin Wochenschr 45:1-17, 1967
  84. Chui LA, Munsat TL: Dominant inheritance of McArdle syndrome. Arch Neurol 33:636-641, 1976
  85. Schmidt B, Servidei S, Gabhai AA, et al: McArdle's disease in two generations: Autosomal recessive transmission with manifesting heterozygote. Neurology 37: 1558-1561, 1987
  86. Papadimitriou A, Manta P, Divari R, et al: Two clinical expressions in the same pedigree. J Neurol 237:267-270, 1990
  87. Tsujino S, Shanske S, DiMauro S: Molecular genetic heterogeneity of myophosphorylase deficiency (McArdle's disease). N EnglJ Med 329:241-245, 1993
  88. Takeuchi T, Kuriaki H: Histochemical detection of phosphorylase in animal tissues. J Histochem Cyto-chem 3:153-160, 1955
  89. Sato K, Imai F, Hatayama I, et al: Characterization of glycogen phosphorylase isoenzymes present in cultured skeletal muscle from patients with McArdle's disease. Biochem Biuphys Res Comm 78:663-668, 1977
  90. DiMauro S, Arnold S, Miranda AF, et al: The mystery of reappearing phosphorylase activity in muscle culture. A fetal isoenzyme. Ann Neurol 3:60-66, 1978
  91. Servidei S, Shanske S, Zeviani M, et al: McArdle disease. Biochemical and molecular genetic studies. Ann Neurol 24:774-781, 1988
  92. McConchie SM, CoakleyJ, Edwards RHT, et al: Molecular heterogeneity in McArdle's disease. Biochim Bio-phys Acta 1096:26-32, 1991
  93. Bresolin N, Miranda AF,Jacobsen MP, et al: Phosphorylase isoenzymes of human brain. Neurochem Pathol 1:171-178, 1983
  94. Haller RG, Lewis SF, CookJD, et al: Myophosphorylase deficiency impairs muscle oxidative metabolism. Ann Neurol 7:196-199, 1985
  95. Lewis SF, Haller RG: Fatigue in skeletal muscle disorders, Atlan G, Belivau L, Bouissou P, (eds): Muscle fatigue: Biochemical and Physiological Aspects. Paris, France, Masson, 1991, pp 119-134
  96. Tsujino S, Rubin LA, Shanske S, et al: An A-to-C substitution involving the translation initiation codon in myophosphorylase deficiency (McArdle's disease). Hum Mutat 4:73-75, 1994
  97. Tsujino S, Shanske S, Goto Y, et al: Two mutations, one novel and one frequently observed, in Japanese patients with McArdle's disease. Hum Mol Genet 3:1005-1006, 1994
  98. Tsujino S, Shanske S, Nonaka I, et al: Three novel mutations in patients with myophosphorylase deficiency (McArdle disease). Am J Hum Genet 54:44-52, 1994
  99. Wahren J, Felig P, Havel RJ, et al: Amino acid metabolism in McArdle's syndrome. N Engi J Med 288:774-777, 1973
  100. Slonim AE, Goans PJ: McArdle's syndrome: Improvement with a high protein diet. N EnglJ Med 312:355-359, 1985
  101. Smit GPA, Fernandes J, Leonard JV, et al: The long-term outcome of patients with glycogen storage diseases. J Inherited Metab Dis 13:411-418, 1990
  102. Fellows IW, LoweJS, Ogilvie AL, et al: Type III glycog-enosis presenting as liver disease in adults with atypical histological features. J Clin Pathol 36:431-434, 1983
  103. Ozand P, Tokatii M, Amiri S: Biochemical investigation of an unusual case ofglycogenosis.J Pediatr 71:225-232, 1967
  104. Murase T, Ikeda H, Muro T, et al: Myopathy associated with type III glycogenosis.J Neurol Sci 20:287-295, 1973
  105. Badurska G, Fidzianska A, Kwiatkowska Z: Muscular glycogenosis Type III in a 15-year-old boy. Neuropathol Pol 8:265-270, 1970
  106. Slonim AE, Weisberg C, Benke P, et al: Reversal of debrancher deficiency myopathy by the use of high-protein nutrition. Ann Neural 11:420-422, 1982
  107. Moses SW, Gadoth N, Bashun N, et al: Neuromuscular involvement in glycogen storage disease type III. Acta Paediatr Scand 75:289-296, 1986
  108. Brunberg JA, McCormick WF, Schochet SS: Type III glycogenosis: An adult with diffuse weakness and muscle wasting. Arch Neurol 25:171-178, 1971
  109. Miller CG, Alleync GA, Brooks SEH: Gross cardiac involvement in glycogen storage disease type III. Br Heart J 34:862-864, 1972
  110. Moses SW, Wanderman KL, Myroz A, et al: Cardiac involvement in glycogen storage disease type III. Eur J Pediatr 148:764-766, 1989
  111. Yang BZ, DingJH, Brown BI, et al: Definitive prenatal diagnosis for type III glycogen storage disease. Am J Hum Genet 47:735-739, 1990
  112. Sancho S, Navarro C, Fernandez J, et al: Skin biopsy findings in glycogenosis III: Clinical, biochemical, and electrophysiological correlations. Ann Neurol 27:480-486, 1990
  113. Miranda AF, DiMauro S, Antler A, et al: Glycogen debrancher deficiency is reproduced in muscle culture. Ann Neurol 9:283-288, 1981
  114. Olson LJ, Reeder GS, Edwards WD, et al: Cardiac involvement in glycogen storage disease III: Morphologic and biochemical characterization with endomyocardial biopsy. AmJ Cardiol 53:980-981, 1984
  115. Powell HC, Haas R, Hall CL, et al: Peripheral nerve in type III glycogenosis: Selective involvement of unmyeli-nated fiber Schwann cells. Muscle Nerve 8:667-671, 1985
  116. Ugawa Y, Inoue K, Takemura T, et al: Accumulation of glycogen in sural nerve axons in adult-onset type III glycogenosis. Ann Neurol 19:294-297, 1986
  117. Hug G, Schubert WK: Glycogenosis associated with degenerative disease of the brain: Biochemical and electron microscopic findings. Clin Res 14:441, 1966 (abstr)
  118. Bates EJ, Heaton GM, Taylor C, et al: Debrancher enzyme from rabbit skeletal muscle: Evidence for the location of two active centers on a single polypeptide chain. FEBS Lett 58:181-185, 1975
  119. ChenYT, HeJK, DingJH, et al: Glycogen debranching enzyme: Purification, antibody characterization, and immunoblot analysis of type III glycogen storage disease. AmJ Hum Genet 41:1002-1015, 1987
  120. DingJH, DeBarsy TH, Brown BI, et al: Immunoblot analysis of glycogen debranching enzyme in different subtypes of glycogen storage disease type III. J Pediatr 116:95-100, 1990
  121. Yang BZ, DingJH, EnghildJJ, et al: Molecular cloning and nucleotide sequence of cDNA encoding human muscle glycogen debranching enzyme. J Biol Chem 267:9294-9299, 1992
  122. Fernandes J: The glycogen storage diseases, in Fernandes J, SaudubrayJM, Tada K (eds): Inborn Metabolic Diseases. Berlin, Germany, Springer-Verlag, 1990, pp 69-88
  123. Rowland LP, DiMauro S, Layzer RB: Phosphofructoki-nase deficiency, in Engel AG, Banker BQ (eds): Myol-ogy, New York, NY, McGraw-Hill, 1986, pp 1603-1617
  124. Amit R, Bashan N, AbarbanelJM, et al: Fatal familial infantile glycogen storage disease: Multisystem phos-phofructokinase deficiency. Muscle Nerve 15:455-458, 1992
  125. Kahn A, EtiembleJ, Meienhofer MC, et al: Erythrocyte phosphofructokinase deficiency associated with an unstable variant of muscle phosphofructokinase. Clin Chim Acta 61:415-419, 1975
  126. Etiemble J, Kahn APB: Hereditary hemolytic anemia with erythrocyte phosphofructokinase deficiency. Hum Genet 31:83-91, 1976
  127. Danon MJ, Carpenter S, Manaligod JR, et al: Fatal infantile glycogen storage disease: Deficiency of phosphofructokinase and phosphorylase b kinase. Neurology 31:1303-1307, 1981
  128. Bonilla E, Schotland DL: Histochemical diagnosis of muscle phosphofructokinase deficiency. Arch Neurol 22:8-12, 1970
  129. Hays AP, Hallett M, DelfsJ, et al: Muscle phosphofructokinase deficiency: Abnormal polysaccharide in a case of late-onset myopathy. Neurology 31:1077-1086, 1981
  130. Vora S: Isozymes of human phosphofructokinase: Biochemical and genetic aspects. Isozymes Curr Top Biol MedRes 11:3-23, 1983
  131. Mineo I, Kono N, Hara N, et al: Myogenic hyperurice-mia. A common pathophysiologic feature of glyco-genosis types III, V, and VII. N EnglJ Med 317:75-80, 1987
  132. Vora S, Miranda AF, Hernandez E, et al: Regional assignment of the human gene for platelet-type phosphofructokinase (PFKP) to chromosome l0p: Novel use of polyspecific rodent antisera to localize human enzyme genes. Hum Genet 63:374-379, 1983
  133. Nakajima H, Noguchi T, Yamasaki T, et al: Cloning of human muscle phosphofructokinase cDNA. FEBS Lett 223:113-116, 1987
  134. Nakajima H, Kono N, Yamasaki T, et al: Tissue speci-ficity in expression and alternative RNA splicing of human phosphofructokinase-M and L-genes. Biochem Biophys Res Commun 173:1317-1321, 1990
  135. ShermanJB, Raben N, Nicastri C, et al: Common mutations in the phosphofructinose-M gene in Ashkenazi Jewish patients with glycogenosis VII-and their population frequency. AmJ Hum Genet 55:305-313, 1994
  136. Tsujino S, Servidei S, Tonin P, et al: Identification of three novel mutations in non-Ashkenazi Italian patients with muscle phosphofructokinase deficiency. Am J Hum Genet 54:812-819, 1994
  137. DiMauro S, Tsujino S, Shanske S, et al: Biochemistry and molecular genetics of human glycogenoses: An overview. Muscle and Nerve Suppl 3:S10-S17, 1995
  138. Valentine WM, Hsieh H, Paglia DE, et al: Hereditary hemolytic anemia associated with phosphoglycerate kinase deficiency in erythrocytes and leukocytes. N Engi J Med 280:528-534, 1960
  139. Boivin P, Hakim J, ManderauJ, et al: Deficit en 3-phos-phoglycerate kinase erythrocytaire et leucocytaire. Nouv Rev Fr Hematol 14:495-508, 1974
  140. Rosa R, George C, Fardeau M, et al: A new case of phosphoglycerate kinase deficiency: PGK Creteil associated with rhabdomyolysis and lacking hemolytic anemia. Blood 60:84-91, 1982
  141. DiMauro S, Dalakas M, Miranda AF: Phosphoglycerate kinase deficiency: Another cause of recurrent myoglo-binuria. Ann Neurol 13:11-19, 1983
  142. Tonin P, Shanske S, Miranda AF, et al: Phosphoglycerate kinase deficiency: Biochemical and molecular genetic studies in a new myopathic variant (PGK Alberta). Neurology 43:387-391, 1993
  143. Tsujino S, Shanske S, DiMauro S: Molecular genetic heterogeneity of phosphoglycerate kinase (PGK) deficiency. Muscle and Nerve Suppi 3:S45-S49, 1995
  144. Huang IY, Rubinfien E, Yoshida A: Complete amino-acid sequence of human phosphoglycerate kinase: Isolation and aminoacid sequence of tryptic peptides. 'J B^ol Chem 255:6408-6411, 1980
  145. Huang IY, Welch CD, Yoshida A: Complete aminoacid sequence of human phosphoglycerate kinase: Cyanogen bromide peptides and complete amino acid sequence. J Biol Chem 255:6412-6420, 1980
  146. Sugie H, Sugie Y, Nishida M, et al: Recurrent myoglo-binuria in a child with mental retardation: Phosphoglycerate kinase deficiency. J Child Neurol 4:95-99, 1989
  147. Fujii H, Kanno H, Hirono A, et al: A single amino acid substitution (157 Gly to Val) in a phosphoglycerate kinase variant (PGK Shizuoka) associated with chronic hemolysis and myoglobinuria. Blood 79:1582-1585, 1992
  148. Tsujino S, Tonin P, Shanske S, et al: A splice junction mutation in a new myopathic variant of phosphoglycerate kinase deficiency (PGK North Carolina). Ann Neurol 35:349-353, 1994
  149. Sugie H, Sugie Y, Tsurui S, et al: Phosphoglycerate kinase deficiency [correspondence]. Neurology 44:
  150. 1364-1365, 1996
  151. Michelson AM, Markham AF, Orkin SH: Isolation and DNA sequence of a full-length cDNA clone for human X chromosome encoded phosphoglycerate kinase. Proc Nati Acad Sci USA 80:472-476, 1983
  152. Zeilweger H, Mueller S, lonasescu V, et al: Glycogenosis: IV. A new cause of infantile hypotonia. J Pediatr 80:842-844, 1972
  153. Ferrans VJ, Hibbs RG, WalshJJ, et al: Cardiomyopathy, cirrhosis of the liver and deposits of a fibrillar polysaccharide. AmJ Cardiol 17:457-469, 1966
  154. Servidei S, Riepe RE, Langston C, et al: Severe cardiopathy in branching enzyme deficiency. J Pediatr 111:
  155. 51-56, 1987
  156. Brown BI, Brown DH: Branching enzyme activity of cultured amniocytes and chorionic villi: Prenatal testing for type IV glycogen storage disease. Am J Hum Genet 44:378-381, 1989
  157. Selby R, Starzl TE, Yunis E, et al: Liver transplantation for type IV glycogen storage disease. N Engi J Med 324:39-42, 1991
  158. Sokal EM, Van Hoof F, Alberti D, et al: Progressive cardiac failure following orthotopic liver transplantation for type IV glycogenosis. EurJ Pediatr 151:200-203, 1992
  159. Stanley CA: Dissecting the spectrum of fatty acid oxidation disorders. J Pediatr 132:384-386, 1998
  160. DiMauro S, DiMauro PMM: Muscle carnitine palmitoyltransferase deficiency and myoglobinuria. Science 182: 929-9,31, 1973
  161. Stanley CA, Hale DE, Coates PM, et al: Medium-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency in children with non-ketotic hypoglycemia and low carnitine levels. Pediatr Res 17:877-884, 1983
  162. Howat AJ, Bennett MJ, Variend S, et al: Defects of metabolism of fatty acids in the sudden infant death syndrome. Br MedJ 290:1771-1773, 1985
  163. Duran M, Hofkamp M, Rhead WJ, et al: Sudden child death and 'healthy' affected family members with medium-chain acyl-coenzyme A dehydrogenase deficiency. Pediatrics 78:1052-1057, 1986
  164. Taubman B, Hale DE, Kelley RI: Familial Reye-like syndrome: A presentation of medium-chain acyl-coen-syme A dehydrogenase deficiency. Pediatrics 79:382-385, 1987
  165. Gibson EM, BreuerJ, Nyhan WL: S-hydroxy-3-methyl-glutaryl-coenzyme A lyase deficiency: Review of 18 reported patients. EurJ Pediatr 148:180-186, 1988
  166. Demaugre F, BonnefontJ-P, Mitchell G, et al: Hepatic and muscular presentations of carnitine palmitoyl transferase deficiency: Two distinct entities. Pediatr Res 24:308-311, 1988
  167. Frerman FE, Goodman SI: Glutaric aciduria type II and defects of the mitochondrial respiratory chain, in Scriver CR, Beaudet AL, Sly WS, et al (eds): The Metabolic Basis of Inherited Disease. New York, NY, McGraw-Hill, 1989, pp 915-931
  168. Wanders RJA, Duran M, Ijist L, et al: Sudden infant death and long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase. Lancet 2:52-53, 1989
  169. Hale DE, Thorpe C: Short-chain 3-OH Acyl-CoA dehydrogenase deficiency. Pediatr Res 25:199A, 1989
  170. Stanley CA, Hale DE, Coates PM: Medium-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency, in Tanaka K, Coates PM (eds): Progress in Clinical and Biological Research, vol 321. Fatty Acid Oxidation: Clinical, Biochemical and Molecular Aspects. New York, NY, Alan R. Liss, 1990, pp 291-302
  171. Tein I, De Vivo DC, Bierman F, et al: Impaired skin fibroblast carnitine uptake in primary systemic carnitine deficiency manifested by childhood carnitine-responsive cardiomyopathy. Pediatr Res 28:247-255, 1990
  172. Stanley CA: New genetic defects in mitochondrial fatty acid oxidation and carnitine deficiency. Adv Pediatr 34:59-88, 1987
  173. Cahill GFJr: Starvation in man. N EnglJ Med 282:668-675, 1970
  174. Hale DE, Bennett MJ: Fatty acid oxidation disorders: A new class of metabolic diseases. J Pediatr 121:1-11, 1992
  175. Pildes RS, Patel DA, Nitzan M: Glucose disappearance rate in symptomatic neonatal hypoglycemia. Pediatrics 52:75-82, 1973
  176. Bier DM, Leake RD, Haymond MW, et al: Measurement of "true" glucose production rates in infancy and childhood with 6,6-dideuteroglucose. Diabetes 26:1016-1023, 1977
  177. Aynsley-Green A: Hypoglycemia in infants and children. Clin Endocrinol Metab 11:159-194, 1982
  178. Pagliara AS, Karl IE, Haymond M, et. al: Hypoglycemia in infancy and childhood, Part I. J Pediatr 82:365-379, 1973
  179. Johnson RE, Possmore R, Sargent F: Multiple factors in experimental human ketosis. Arch Intern Med 107:43-50, 1961
  180. Bell AW, Thompson GE: Free fatty acid oxidation in bovine muscle in vivo: Effects of cold exposure and feeding. AmJ Physiol 237:E309-E315, 1979
  181. TonsgardJH, Getz GS: Effect of Reye's syndrome serum on isolated chinchilla liver mitochondria. J Clin Invest 76:816-825, 1985
  182. TonsgardJH: Serum dicarboxylic acids in patients with Reye syndrome. J Pediatr 109:440-445, 1986
  183. Corkey BE, Hale DE, Glennon MC, et al: Relationship between unusual hepatic acyi coenzyme A profiles and the pathogenesis of Reye syndrome. J Clin Invest 82: 782-788, 1988
  184. Mak IT, KramerJH, Weglicki WB: Potentiation of free radical-induced lipid peroxidative injury to sarcolem-mal membranes by lipid amphiphiles. J Biol Chem 26:1153-1157, 1986
  185. Inoue D, Pappano AJ: L-palmitoylcarnitine and calcium ions act similarly on excitatory ionic currents in avian ventricular muscle. Circ Research 52:625-634, 1983
  186. Spedding M: Activators and inactivators ofCa++ channels: New perspectives. J Pharmacol 16:319-343, 1985
  187. Spedding M, Mir AK: Direct activation of Ca++ channels by palmitoyl carnitine, a putative endogenous li-gand. BrJ Pharmacol 92:457-468, 1987
  188. Lee HC, Smith N, Mohabir R, et al: Cytosolic calcium transients from the beating mammalian heart. Proc Natl Acad Sci USA 84:7793-7797, 1987
  189. BremerJ: Carnitine-metabolism and functions. Physiol Rev 63:1420-1480, 1983
  190. Stanley CA, Deleeuw S, Coates PM, et al: Chronic cardiomyopathy and weakness or acute coma in children with a defect in carnitine uptake. Ann Neurol 30:709-716, 1991
  191. Tein I, DiMauro S, De Vivo DC: Recurrent childhood myoglobinuria. Adv Pediatr 37:77-117, 1990
  192. KnochelJP: Renal injury in muscle disease, in Suki WN, Eknoyan G (eds): The Kidney in Systemic Disease. New York, NY,John Wiley and Sons, 1976, pp 129-140
  193. Tein I: Fatty acid oxidation and associated defects. Proceedings of the American Academy of Neurology, Seattle, WA, Madison, WI, Ominpress, 1995, 269:9-38
  194. Elpeleg ON, Joseph A, Branski D, et al: Recurrent metabolic decompensation in profound carnitine palmitoyltransferase II deficiency. J Pediatr 122:917-919, 1993
  195. Poll-The BT, Duran M, Mousson B, et al: Carnitine palmitoyl transferase I deficiency: Is there a diagnostic dicarboxylic aciduria? Proceedings of the 30th Annual Symposium of the Society for the Study of Inborn Errors of Metabolism, Leuven, Belgium, Sept. 8-11, 1992, p 128 (abstr)
  196. Falik-Borenstein ZC, Jordan SC, Saudubray J-M, et al:
  197. Brief report: Renal tubular acidosis in carnitine palmitoyltransferase type 1 deficiency. N EnglJ Med 327:24-27, 1992
  198. Tripp ME, Katcher ML, Peters HA, et al: Systemic carnitine deficiency presenting as familial endocardial fi-broelastosis. A treatable cardiomyopathy. N EnglJ Med 305:385-390, 1981
  199. DiMauro S, Papadimitriou A: Carnitine palmitoyltransferase deficiency, in Engel AG, Banker BQ, (eds): My-ology. New York, NY. McGraw-Hill, 1986, pp 1697-1708
  200. Morris AAM, Olpin SE, Brivet M, et al: A patient with carnitine-acylcarnitine translocase deficiency with a mild phenotype.J Pediatr 132:514-516, 1998
  201. Hashimoto T: Peroxisomal and mitochondrial enzymes, in Coates PM, Tanaka K (eds): Progress in Clinical and Biological Research, vol 375. New Developments in Fatty Acid Oxidation. New York, NY, Wiley-Liss, 1992, pp 19-32
  202. Sims HF, BrackettJC, Powell CK, et al: The molecular basis of pediatric long chain 3-hydroxyacyl-CoA dehy-drogenase deficiency associated with maternal acute fatty liver of pregnancy. Proc Nati Acad Sci USA 92:841-845, 1995
  203. Yamaguchi S, IndoY, Coates PM, et al: Identificaion of very long-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency in three patients previously diagnosed with long-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency. Pediatr Res 34:111-113, 1993
  204. Aoyama T, Souri M, Ushikubo T, et al: Purification of human very-long-chain acyl-coenzyme A dehydrogenase and characterization of its deficiency in seven patients. J Clin Invest 95:2465-2473, 1995
  205. Hale DE, Stanley CA, Coates PM: The long-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency, in Tanaka K, Coates PM (eds): Progress in Clinical and Biological Research, vol 321. Fatty Acid Oxidation: Clinical, Biochemical and Molecular Aspects. New York, NY, Alan R. Liss, 1990, pp 303-311
  206. Dionisi-Vici C, Burlina AB, Bertini E, et al: Progressive neuropathy and recurrent myoglobinuria in a child with long-chain 3-hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase deficiency. J Pediatr 118:744-746, 1991
  207. Tein I, Donner EJ, Hale DE, et al: Clinical and neuro-physiologic response of myopathy and neuropathy in long-chain L-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency to oral prednisone. Pediatr Neurol 12:68-76, 1995
  208. Ruitenbeek W, Poels PJE, Turnbull DM, et al: Rhabdo-myolysis and acute encephalopathy in late onset medium chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency. J Neurol Neurosurg Psych 58:209-214, 1995
  209. Glasgow AM, Engel AG, Bier DM, et al: Hypoglycemia, hepatic dysfunction, muscle weakness, cardiomyopa-thy, free carnitine deficiency and long-chain acylcami-tine excess responsive to medium-chain triglyceride diet. Pediatr Res 17:319-326, 1983
  210. Strauss AW, Powell CK, Hale DE, et al: Molecular basis of human mitochondrial very-long-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency causing cardiomyopathy and sudden death in childhood. Proc Nati Acad Sci USA 92:10496-10500, 1995
  211. Hagenfeldt L, von Dobein U, Hoime E, et al: 3-Hy-droxydicarboxylic aciduria-A fatty acid oxidation defect with severe prognosis. J Pediatr 116:387-392, 1990
  212. Kerner J, Bieber LL: A radioisotopic exchange method for quantitation of short-chain (acid-soluble) acylcar-nitines. Anal Biochem 134:459-466, 1983
  213. Millington DS, Terada N, Chace DH, et al: The role of tandem mass spectrometry in the diagnosis of fatty acid oxidation disorders in Tanaka K, Coates PM (eds):
  214. Progress in Clinical and Biological Research, vol 375. New Developments in Fatty Acid Oxidation. New York, NY, Wiley-Liss, 1992, pp 339-354
  215. Millington DS: New methods for the analysis ofacylcar-nitines and acyl-coenzyme A compounds, in Gaskell SJ (ed): Mass Spectrometry in Biomedical Research. New York, NY,John Wiley & Sons, 1986, pp 97-114
  216. Nada MA, Chace DH, Sprecher H, et al: Investigation of 3-oxidation intermediates in normal and MCAD deficient human fibroblasts using tandem mass specto-metry. Biochem Med Met Biol 54:59-66, 1995
  217. Nada MA, Rhead WJ, Sprecher H, et al: Evidence for intermediate channeling in mitochondrial ^3-oxidation. J Biol Chem 20:530-535, 1995
  218. Nada MA, Vianey-Saban C, Roe CR, et al: Prenatal diagnosis of mitochondrial fatty acid oxidation defects. Prenat Diagn 16:117-124, 1996
  219. Gregersen N, K0lvraa S, Mortensen PB, et al: Cg-Cio-dicarboxylic aciduria: Biochemical considerations in relation to diagnosis of P-oxidation defects. Scand J Clin Lab Invest 42:15-27, 1982
  220. Mortensen PB, Gregersen N: The biological origin of ketotic dicarboxylic aciduria. II. In vivo and in vitro investigations of the ^-oxidation ofC8-C16-dicarboxylic acids in unstarved, starved and diabetic rats. Biochim Biophys Acta 710:477-484, 1982
  221. Mortensen PB: Inhibition of fatty acid oxidation by valproate. Lancet 2:856-857, 1981
  222. Pollitt RJ: Clinical and biochemical presentations in twenty cases ofhydroxydicarboxylic aciduria, in Tanaka K, Coates PM (eds): Progress in Clinical and Biological Research, vol 321. Fatty Acid Oxidation: Clinical, Biochemical, and Molecular Aspects. New York, NY, Alan R. Liss, 1990, pp 495-502
  223. Gregersen N, K0lvraa S, Mortensen PB: Acyl-CoA: gly-cine N-acyltransferase: In vitro studies on the glycine conjugation of straight- and branched-chained acyl-CoA esters in human liver. Biochem Med Metab Biol 35:210-218, 1986
  224. Rinaldo P, O'SheaJJ, Coates PM, et al: Medium-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency. Diagnosis by stable isotope dilution measurement of urinary n-hexanoyl-glycine and 3-phenylpropionylglycine. N Engi J Med 319:1308-1313, 1988
  225. Rhead WJ: Screening for inborn errors of fatty acid oxidation in cultured fibroblasts: An overview, in Tanaka K, Coates PM (eds): Progress in Clinical and Biological research, vol 321. Fatty Acid Oxidation: Clinical, Biochemical and Molecular Aspects. New York, NY, Alan R. Liss, 1990, pp 365-382
  226. Esser V, Britton CH, Weis BC, et al: Cloning, sequencing, and expression of a cDNA encoding rat liver carnitine palmitoyltransferase I. J Biol Chem 268:5817-5822, 1993
  227. Britton CH, Schultz RA, Zhang B, et al: Human liver mitochondrial carnitine palmitoyltransferase I: Characterization of its cDNA and chromosomal localization and partial analysis of the gene. Proc Nati Acad Sci USA 92:1984-1988, 1995
  228. Yamazaki N, ShinoharaY, Shima A, et al: Isolation and characterization of cDNA and genomic clones encoding human muscle type carnitine palmitoyltransferase I. Biochim Biophys Acta 1307:157-161, 1996
  229. Indiveri C, Tonazzi A, Palmieri F: Identification and purification of the carnitine carrier from rat liver mi-tochondria. Biochim Biophys Acta 1020:81-86, 1990
  230. Indiveri C, Tonazzi A, Prezioso G, et al: Kinetic characterization of the reconstituted carnitine carrier from rat liver mitochondria. Biochim BiophysActa 1065:231-238, 1991
  231. Palmieri F, Bisaccia F, Capobianco L, et al: Mitochon-drial metabolite transporters. Biochim Biophys Acta 1275:127-132, 1996
  232. Woeltje KF, Esser V, Weist BC, et al: Cloning, sequencing, and expression of a cDNA encoding rat liver mi-tochondrial carnitine palmitoyltransferase II. J Biol Chem 265:10720-10725, 1990
  233. Finocchiaro G, Taroni F, Rocchi M, et al: cDNA cloning, sequence analysis, and chromosomal localization of the gene for human carnitine palmitoyltransferase. Proc Nati Acad Sci USA 88:661-665, 1991
  234. Taroni F, Verderio E, Dworzak F, et al: Identification of a common mutation in the carnitine palmitoyltransferase II gene in familial recurrent myoglobinuria patients. Nature Genet 4:314-320, 1993
  235. Gellera C, Verderio E, Floridia G, et al: Assignment of the human carnitine palmitoyltransferase II gene (CPT II) to chromosome lp32. Genomics 24:195-197, 1994
  236. Verderio E, Cavadini P, Montermini L, et al: Carnitine palmitoyltransferase II deficiency: Structure of the gene and characterization of two novel disease-causing mutations. Hum Molec Genet 4:19-29, 1995
  237. Kelley RI: Beta-oxidation of long-chain fatty acids by human fibroblasts: Evidence for a novel long-chain acyl-coenzyme a dehydrogenase. Biochem Biophy Res Commun 182:1002-1007, 1992
  238. Izai K, UchidaY, Orii T, et al: Novel fatty acid jS-oxida-tiori enzymes in rat liver mitochondria. I. Purification and properties of very long-chain acyl-coenzyme A dehydrogenase. J Biol Chem 267:1027-1033, 1992
  239. Aoyama T, Souri M, Ueno I, et al: Cloning of human very-long-chain acyl-coenzyme A dehydrogenase and molecular characterization of its deficiency in two patients. AmJ Hum Genet 57:273-283, 1995
  240. Andresen BS, Bross P, Vianey-Saban C, et al: Cloning and characterization of human very-long-chain acyl-CoA dehydrogenase cDNA, chromosomal assignment of the gene and identification in four patients of nine different mutations within the VLCAD gene. Hum Molec Genet 5:461-472, 1996
  241. Andresen BS, Vianey-Saban C, Bross P, et al: The mu-tational spectrum in very long-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency. J Inherited Metab Dis 19:169-172, 1996
  242. Matsubara Y, Indo Y, Naito E, et al: Molecular cloning and nucleotide sequence of cDNAs encoding the precursors of rat long chain acyi coenzyme A, short chain acyi coenzyme A and isovaleryl-coenzyme A dehydroge-nases: Sequence homology of four enzymes of the Acyl-CoA Dehydrogenase Family. J Biol'Chem 264:16321-16331, 1989
  243. Indo Y, Tang-Feng T, Glassberg R, et al: Molecular cloning and nucleotide sequence of cDNAs encoding human long-chain acyl-CoA dehydrogenase and assignment of the location of its gene (ACADL) to chromosome 2. Genomics 11:609-620, 1991
  244. Carpenter K, Pollitt RJ, Middleton B: Human liver long-chain 3-hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase is a mulufunctional membrane-bound beta-oxidation enzyme of mitochondria. Biochem Biophys Res Commun 183:443-448, 1992
  245. Luo MJ, He X-Y, Sprecher H, et al: Purification and characterization of the trifunctional jS-oxidation complex from pig heart mitochondria. Arch Biochem Biophys 304:266-271, 1993
  246. 236. Uchida Y, Izai K, Orii T, et al: Novel fatty acid oxidation enzymes in rat liver mitochondria. II. Purification and properties of enoyl-coenzyme A (CoA) hydratase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase /3-ketoacyl-CoA thiolase trifunctional protein. J Biol Chem 267:1034-1041, 1992
  247. Kamijo T, Aoyama T, MiyazakiJ, et al: Molecular cloning of the cDNAs for the subunits of rat mitochondrial fatty acid ^oxidation multienzyme complex. J Biol Chem 268:26452-26460, 1993
  248. Kamijo T, Wanders RJA, Saudubray J-M, et al: Mitochondrial trifunctional protein deficiency. J Clin Invest 93:1740-1747, 1994
  249. Strauss AW: Genotype-phenotype correlations in mitochondrial trifunctional protein deficiency. Proceedings 7th International Congress of Inborn Errors of Metabolism, Vienna, Austria. May 21-25,1997.07, p 16 (abstr)
  250. Kelly DP, Kirn JJ, Billadello JJ, et al: Nucleotide sequence of MCAD mRNA. Proc Nad Acad Sci USA 84:4068-4072, 1987
  251. Strauss AW, Duran M, Zhang Z, et al: Molecular analysis of medium chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency, in Tanaka K, Coates PM (eds): Progress in Clinical and Biological Research. Fatty Acid Oxidation: Clinical, Biochemical and Molecular Aspects. New York, NY, Alan R. Liss, 1990, pp 609-623
  252. Gregersen N, Andresen BS, Bross P, et al: Characterization of a disease-causing Lys329 to Glu mutation in 16 patients with medium-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency. J Inherited Metab Dis 14:314-316, 1991
  253. Blakemore AIF, Singleton H, Pollitt RJ, et al: Frequency of the G985 MCAD mutation in the general population. Lancet 337:298-299, 1991
  254. Finocchiaro G, Ito M, Tanaka K: Purification and properties of short chain acyl-CoA, medium chain acyl-CoA, and isovaleryl-CoA dehydrogenases from human liver. J Biol Chem 262:7982-7989, 1987
  255. Naito E, Ozasa H, IkedaY, et al: Molecular cloning and nucleotide sequence of complementary DNAs encoding human short chain acyl-coenzyme A dehydrogenase and the study of the molecular basis of human short chain acyl-coenzyme A dehydrogenase deficiency. J Clin Invest 83:1605-1613, 1989
  256. Corydon MJ, Gregersen N, Lehnert W, et al: Ethylma-lonic aciduria is associated with an amino acid variant of short chain acyl-coenzyme A dehydrogenase. Pediatr Res 39:1059-1066, 1996
  257. Gregerson N, Winter VS, Corydon MJ, et al: Characterization of four new mutations in the short-chain acyl-CoA dehydrogenase (SCAD) gene in two patients with SCAD deficiency. J Inherited Metab Dis 19:58, 1996 (abstr, suppi 1)
  258. Vredendaal PCJM, van den Berg IET, Malingre HEM, et al: Human short-chain L-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase: Cloning and characterization of the coding sequence. Biochem Biophys Res Commun 223:718-723, 1996
  259. Finocchiaro G, Ito M, Ikeda Y, et al: Molecular cloning and nucleotide sequence of cDNAs encoding the a-sub-unit of human electron transfer flavoprotein. J Biol Chem 265:15773-15780, 1988
  260. Finocchiaro G, Colombo I, Garavaglia B, et al: cDNA cloning and mitochondrial import of the beta subunit of the human electron-transfer flavoprotein. EurJ Biochem 213:1003-1008, 1993
  261. Goodman SI, Bemelen KF, Frerman FE: Human cDNA encoding ETF dehydrogenase (ETF; ubiquinone oxi-doreductase), and mutations in glutaric acidemia type II, in Tanaka K, Coates PM (eds): Progress in Clinical and Biological Research, vol 375. New Developments in Fatty Acid Oxidation. New York, NY, Wiley-Liss, 1992, pp 567-572
  262. Mitchell GA, Robert M-F, Hruz PW, et al: 3-hydroxy-3-methylglutaryl coenzyme A lyase (HL). Cloning of human and chicken liver HL cDNAs and characterization of a mutation causing human HL deficiency. J Biol Chem 25:4376^381, 1993
  263. Roberts JR, Narasimhan C, Hruz PW, et al: 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA lyase: Expression and isolation of the recombinant human enzyme and investigation of a mechanism for regulation of enzyme activity. J Biol Chem 269:17841-17846, 1994
  264. Pande SV, Brivet M, Slama A, et al: Carnitine-acylcar-nitine translocase deficiency with severe hypoglycemia and auriculoventricular block. J Clin Invest 91:1247-1252, 1993
  265. Finocchiaro G, Ikeda Y, Ito M, et al: Biosynthesis, molecular cloning and sequencing of electron transfer flavoprotein, in Tanaka K, Coates PM (eds): Progress in
  266. Clinical and Biological Research, vol 321. Fatty Acid Oxidation: Clinical, Biochemical and Molecular Aspects. New York, NY, Alan R. Liss, 1990, pp 637-652
  267. Souri M, Aoyama T, Orii K, et al: Mutation analysis of very-long-chain acyl-coenzyme A dehydrogenase (VLCAD) deficiency: Identification and characterization of mutant VLCAD cDNAs from four patients. AmJ Hum Genet 58:97-106, 1996
  268. Naito E, IndoY, Tanaka K: Identification of two variant short chain acyl-coenzyme A dehydrogenase alleles, each containing a different point mutation in a patient with short chain acyl-coenzyme A dehydrogenase deficiency. J Clin Invest 85:1575-1582. 1990
  269. Gregersen N, Wintzensen H, Kolvraa S, et al: C6-C10-dicarboxylic aciduria: Investigations of a patient with riboflavin responsive multiple acyl-CoA dehydrogena-tion defects. Pediatr Res 16:861-868, 1982
  270. Bennett MJ, Worthy E, Pollitt RJ: The incidence and presentation of dicarboxylic aciduria. J Inherited Metab Dis 10:241-242, 1987
  271. Wu Z, Prasad PD, Leibach FH, et al: cDNA sequence, transport function, and genomic organization of human OCTN2, a new member of the organic cation transporter family. Biochem Biophys Res Commun 246:589-595, 1998
  272. Tamai I, Ohashi R, NezuJ, et al: Molecular and functional identification of sodium ion-dependent, high affinity human carnitine transporter OCTN2. J Biol Chem 273:20378-20382, 1998
  273. Lamhonwah AM, Tein I: Carnitine uptake defect: Frameshift mutations in the human plasmalemmal carnitine transporter gene. Biochem Biophys Res Commun 252:396-401, 1998

Референт Осипова Г.Р.

IBN.RU - Информационная Деловая Сеть Rambler's Top100 TopList Муковисцидоз





Разместите здесь ссылку!